Maillard-Reaktion

Die Maillard-Reaktion ist eine nichtenzymatische Glykierung von Proteinen, welche für manch zelluläre Dysfunktion sowie für den Geschmack von gebratenen und gekochten Lebensmitteln verantwortlich ist. Es reagiert eine Aminosäure oder ein Peptid mit einem Zucker zur Schiffschen Base, die sich in mehreren Schritten zu einer Vielzahl verschiedener meist farbiger Verbindungen umlagern kann; ein Teil der Umlagerungen beruht auf der Amadori-Umlagerung. Im Folgenden werden die Maillard-Reaktion und, der Vollständigkeit halber, die Amadori-Umlagerung beschrieben.

Benannt nach: Louis Camille Maillard (F)
Entdeckung: 1912

Mechanismus:

Die Carbonylgruppen von Zuckern, bevorzugt von Glucose können reversibel mit den freien Aminogruppen von Peptiden/Proteinen, hier einem Di-Peptid, unter Wasserabspaltung zu Schiffschen Basen reagieren.


Im zweiten Schritt entstehen durch Amadori-Umlagerung, zum Beispiel durch die Verschiebung des Wasserstoffs der OH-Gruppe Ketoamine, sogenannte Amadori-Produkte. Es gibt hierbei unglaublich viele Möglichkeiten der Umlagerung - hier werden nur drei simple gezeigt - die teilweise auch zur Ringbildung (Halbketale) führen können.


Die Menge und die Art der Glykierung hängt von der Aminosäure bzw. dem Peptid, seinen freien Amino-Gruppen, seinem pKs-Wert und seiner Zugänglichkeit zum Zucker ab.