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| Enzymhemmung |
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Illumina-Mitglied
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Enzymhemmung am Beispiel der Katalase
Hier soll die Hemmung des Enzyms Katalase mithilfe von Schwermetallionen gezeigt werden. Anstelle von Bleisalzen können auch Quecksilbersalze, Cadmiumsalze und andere Schwermetallsalze verwendet werden. Am besten ist dieser Versuch mit Blei- und Quecksilbersalzen durchzuführen. Geräte: 2 Uhrglasschalen, 1 Becherglas, Pinzette Chemikalien: Wasserstoffperoxid 3% (Xi)
Blei(II)-nitrat (N, T) ![]()
Kartoffelscheiben Durchführung: Man gibt einen halben Spatel Blei(II)-nitrat in ein Becherglas und füllt mit destilliertem Wasser auf 50 mL auf. Nun gibt man eine Kartoffelscheibe in die Lösung und lässt eine Minute stehen. In der Zwischenzeit gibt man in 2 Uhrglasschalen je 10 mL Wasserstoffperoxid. Dann legt man die Kartoffelscheibe aus dem Becherglas in die eine, eine frisch abgeschnittene Kartoffelscheibe in die andere Uhrglasschale. Man beobachtet, dass sich das Wasserstoffperoxid an der frischen Kartoffelscheibe zersetzt, an der mit Blei behandelten jedoch nicht. Entsorgung: Die Blei(II)-nitratlösung wird mit Natriumcarbonat gefällt und filtriert. Das Filtrat kann verdünnt ins Abwasser gegeben werden. Der Filterkuchen wird entweder aufgearbeitet oder zu den Schwermetallabfällen gegeben. Erklärung: Die Kartoffel enthält das Enzym Katalase. Dieses zersetzt Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff. 2 H2O2 ----> 2 H2O + O2 Als enzymatische Gleichung kann man diesen Vorgang auch so formulieren : 2 H2O2 + EnKatalase <----> [EnKatalase-H2O2 Komplex] ---> 2 H2O + O2 + EnKatalase Enzyme sind also Biokatalysatoren und gehen unverändert aus der Reaktion hervor. Allerdings sind sie auch für ein bestimmtes Substrat spezifisch. Alle Enzyme bestehen aus Proteinen und haben somit eine Tertiärstruktur. In dieser Tertiärstruktur sind oft Einbuchtungen, wo sich das Substrat einlagern kann. Wird nun ein Schwermetallion hinzugegeben, so bindet dieses an Disulfidbrücken, die die Tertiärstruktur des Enzyms ausmachen, und verändert diese dadurch. So kommt es zu nicht-kompetitiver Enzymhemmung. Bilder
Die Kartoffelscheibe im Becherglas mit der Blei(II)-nitratlösung
Die "normale" Kartoffelscheibe
Die mit Blei(II)-nitrat behandelte Kartoffelscheibe |
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_________________ Haribo macht Kinder froh, KCN tut's ebenso
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Illum.-Ass.
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Interessant. Zusätzlich zu deiner Erklärung kann noch ergänzt werden, dass nicht nur die Blockierung der Bindungsstelle auftritt, sondern, dass die Schwermetalle auch als normales Fällungsreagenz agieren, wobei die Disulfidbrücken zwischen den Cysteinen (die die Katalyse hier und da sicher auch besitzt) wie "normale" Suldfide (im Becherglas) gefällt werden. Und jede zusätzliche Zerstörung der eigentlichen Tertiärstruktur ist ja bekanntlich schlecht...
Aber, das zweite Photo kannst du noch austauschen... mfg |
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Illum.-Ass.
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Sehr interessant dieses Thema!
Ich finde deine Zeichung schematisch allerdings etwas suboptimal. Wenn ich mich nicht irre ist diese Art der Enyzmhemmung ja nicht kompetitiv, d.h. der Inhibitor, in dem Fall Pb2+ Ionen konkurrieren nicht um das aktive Zentrum sondern binden sich an eine andere Stelle des Enzyms, was dann Konformationsänderung zur Folge hat. Deshalb wäre es schön, wenn du anstatt einer Bindungstelle, zwei aufzeichnen würdest, eine die das aktive Zentrum darstellt und eine woran sich das Bleiion bindet. Dann verändert sich durch diese Bindung eben das aktive Zentrum und Katalyse oder Substratbindung finden eingeschränkt / gar nicht statt. Was noch zu verbessern wäre ist, dass du anstatt Pb2+ nur Pb als Inhibitor gezeichnet hast. Solltest du auch noch ändern Ansonsten sehr schön PS: Wo ist eigentlich das Biologieforum? Edit: Ja, da war wohl einer schneller.. |
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_________________ Interessenvereinigung Naturwissenschaft und Technik IVNT e.V. Der Verein für alle, die gerne selbst forschen und experimentieren. Homepage: www.ivnt.de
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Illum.-Ass.
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Aber deine Kritik ist genauer, toby...
mfg |
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| Enzymhemmung |
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